География 

Химическое строение белка. Протеиноиды

Белки - природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка - линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:
  • вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α -спираль и β - структура.
  • третичная структура белка - это трехмерное представление закрученной α -спираль или β -структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков - необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция - взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция - при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки - строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки - рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки - катализаторы - ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме - незаменимые , их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Под понятием «белок» следует подразумевать активные вещества, имеющие в своем составе заменимые и незаменимые аминокислоты. Именно они способны обеспечить человеческий организм необходимым запасом энергии. Белки поддерживают баланс многих метаболических процессов. Ведь они являются наиболее важной составляющей живых клеток. И необходимо выяснить, белки - это какие продукты?

Полезные свойства

Белок считается одним из наиболее важных элементов для развития костей, мышц, связок и тканей. Описанное вещество помогает организму бороться с различными заболеваниями и инфекциями, улучшая состояние иммунитета. Поэтому человеку необходимо употреблять в пищу белок. В каких продуктах находится оговоренное вещество, будет рассмотрено ниже.

Белок просто необходим для протекания таких процессов, как обмен веществ, пищеварение и кровообращение. Человеку нужно постоянно употреблять данный компонент, чтобы его тело могло вырабатывать гормоны, ферменты и прочие полезные вещества. Недостаточное употребление этого биологического "строительного материала" может спровоцировать уменьшение объема мышц, вызвать слабость, головокружения, дисфункцию сердца и пр. Не допустить этого возможно, лишь четко уяснив: белки - это какие продукты?

Оптимальная доза употребления в сутки

В течение дня человеческому организму необходимо от 0,8 до 2,0 грамм белка на 1 килограмм веса тела. Спортсменам же следует несколько увеличить оговоренную дозу, доведя количество потребляемого протеина до 2-2,5 грамм белка на 1 килограмм веса. Как утверждают специалисты, средний показатель приема вышеназванного вещества за один раз должен равняться 20-30 граммам.

Перед тем как планировать свой рацион, нужно определить: белки - это какие продукты? Удивительно, но вышеназванный компонент можно обнаружить практически в любой пище.

Вся еда содержит Какие продукты ни возьми на анализ, содержание вышеназванных компонентов варьируется лишь в процентном соотношении. Такие показатели обуславливают то, что люди отдают предпочтение той или иной пище.

Итак, белок можно обнаружить практически в любом продукте. Однако в обычной пище, наряду с протеинами, могут содержаться также и жиры с углеводами. Подобный факт играет на руку спортсменам, нуждающимся в большом количестве калорий, однако нежелателен для тех людей, которые стремятся похудеть. Для качественного построения тела требуется немалый объем именно белка.

Типы белковых соединений

В природе белок встречается в двух видах продуктов - в растительных и животных. Протеин классифицируется согласно происхождению. Принимая в пищу лишь растительный белок (в каких продуктах содержится данный компонент, рассмотрим ниже), следует учитывать потребность в достаточно большом количестве еды, обогащенной вышеупомянутым веществом. Эта информация станет полезной вегетарианцам. Его необходимо на 10% больше, нежели при рационе, содержащем животные белки.

В каких продуктах присутствует большое количество нужного вещества? Рассмотрим это.

Животные белки

В каких продуктах содержится вышеназванное вещество? Это пища мясная и молочная. Такие продукты имеют оптимальное количество протеина в своем составе. В них присутствует весь спектр аминокислот незаменимого типа. Сюда следует отнести следующее:

  • птицу;
  • яйца;
  • молоко;
  • сыворотку;
  • морепродукты.

Растительный белок

В каких продуктах имеется данный протеин? К ним относятся бобы, фрукты, а также овощи. Вышеприведенные составляющие рациона являются отличным источником белковых волокон для организма. Однако здесь необходимо отметить, что подобные продукты не обладают в полной степени той ценностью, которой наделена пища животного происхождения.

Питательные ингредиенты, присутствующие в представителях растительного мира, способны оказать положительное воздействие на состояние волос и кожи человека. Фрукты можно есть в сыром виде, использовать их в качестве добавок для салата и пр. Кроме оптимального набора аминокислот, в них присутствуют клетчатка и жиры.

Остановимся на перечне составляющих рациона, в которых находится наибольшее количество оговоренного компонента? Список, приведенный ниже, позволит ответить на этот вопрос.

Рыба и мясные продукты

Начинает наш список животный белок. В каких продуктах - наибольшее его содержание?

  • Рыба морская, речная:

Лососина: имеет повышенную концентрацию белка - 30 грамм на 100 единиц; оказывает положительное воздействие на сердечно-сосудистую систему, а также иммунитет;

Тунец: в 100 граммах озвученного вида рыбы присутствует 24,4 грамма протеина;

Карп: 20 грамм белка;

Сельдь: 15 грамм;

Щука: 18 грамм;

Окунь: 19 грамм;

Хек: 16 грамм.

  • Крольчатина - считается наиболее В ней содержится малое количество жиров. В 200-граммовой порции такого мяса находится 24 грамма чистого белка. Помимо этого, крольчатина богата никотиновой кислотой (примерно 25% от суточной нормы потребления).
  • Говядина постная - больше всего белка здесь содержится в огузке и филейной части. В 200 граммах этого мяса насчитывается около 25 грамм протеина. Коровье мясо также богато линолевой кислотой и цинком.
  • Яичный белок и цельные яйца. Оговоренные продукты характеризуются полным набором аминокислот незаменимого типа. Так, в куриных яйцах насчитывают 11,6 грамм протеина. А в перепелиных - 11,8 грамм. Белок, содержащийся в яйцах, имеет малый процент жира, отлично усваивается. Также данный продукт может похвастать наличием большого количества витаминов и минералов. Помимо этого, в яичном белке имеется немалая доля зеаксантина, лютеина и каротиноидов.
  • Индейка и куриные грудки. В 100-граммовой порции такого мяса содержится примерно 20 грамм белка. Исключением становятся крылышки и ножки. Индейка и курица также являются диетическими продуктами.

Крупы

Белковые соединения, присутствующие в растениях, нельзя причислить к разряду полноценных веществ. Исходя из этого, следует отметить, что наилучшее действие на организм может оказать комбинирование бобовых культур и круп. Подобный прием позволит получить наиболее полный спектр аминокислот.

  • Крупа - состоит из цельных зерен. Их обрабатывают паром, просушивают. И измельчают до консистенции крупы. Встречается несколько сортов подобного продукта, богатых белком:

Гречневая крупа - 12,6 грамм протеина;

Пшено - 11,5 грамм;

Рис - 7 грамм;

Перловая крупа - 9 грамм;

Ячменная крупа - 9,5 грамм.

  • Овсяные хлопья и отруби - способны оказывать благоприятное действие на состояние крови, снижая уровень холестерина в ней. Продукты, изготовленные из подобных ингредиентов, богаты магнием и белками (в 100 г имеется 11 грамм чистого протеина).

Бобовые культуры

Не удивительно, что многие представители дальневосточных народов предпочитают сою и фасоль. Ведь в таких культурах имеется немалое количество белка. При этом в сое практически не присутствуют жиры мононасыщенного типа и холестерин.

  • Бобы - как правило, в такой пище содержатся витамины РР, А, С, В6 и В1, некоторые минералы - фосфор и железо. В половине чашки (100 г) готового продукта насчитывается 100-150 же - около 10 грамм.
  • Чечевица - 24 грамма.
  • Нут - 19 грамм.
  • Соя - 11 грамм.

Молочные продукты

Если говорить о пище, содержащей животный белок (в каких продуктах он имеется, представлено ниже), невозможно не коснуться данной категории:

  • Продукты молочного типа. По усвояемости на первом месте здесь стоят обезжиренные разновидности. Перечислим их:

Простокваша - 3 грамма;

Мацони - 2,9 грамма;

Молоко - 2,8 грамма;

Ряженка - 3 грамма;

Сыры - от 11 до 25 грамм.

Семена и орехи

  • Киноа - злак южноамериканского происхождения, по структуре отдаленно напоминает семена кунжутного дерева. В таком продукте имеется в немалых количествах: магний, железо, медь и марганец. Белковая составляющая находится на отметке 16 грамм.
  • Орехи грецкие - 60 грамм.
  • Семена чиа - 20.
  • Семена подсолнечника - 24.

Фрукты и овощи

Такие составляющие рациона способны похвастать оптимальным соотношением витаминов С и А. В них имеется и селен. Калорийность и жирная составляющая в этих продуктах весьма низкие. Итак, вот основные продукты, имеющие высокое содержание белка:

  • брокколи;
  • перец красный;
  • лук репчатый;
  • спаржа;
  • помидоры;
  • клубника;
  • листовая капуста и пр.

Белки и углеводы

На сегодняшний день существует множество диет. Они, как правило, базируются на правильной комбинации белков, жиров и углеводов. Взять хотя бы диету Аткинса. Это достаточно известный безуглеводный рацион питания. Внимательно изучая рекомендации, каждый читатель задает закономерный вопрос: "Это какие продукты? Белки и углеводы где присутствуют?" Ниже рассмотрим основные продукты с точки зрения содержания данных веществ:

  1. Мясо. В данном продукте совсем нет углеводов, однако сложный процесс его обработки посредством приправ, соли и сахара может несколько изменить его состав в готовом виде. Именно поэтому колбасу, ветчину и другие полуфабрикаты нельзя отнести к еде, богатой оговоренными веществами. Достаточно же высокая концентрация протеинов наблюдается в телятине, индейке, говядине, свинине, баранине, рыбе и пр.
  2. В молоке и всех производных от него продуктах присутствуют моносахариды. Сливки вместе с сырами (жирными) характеризуются малым содержанием углеводов.

Продукты с низким содержанием белка

Пища с невысоким содержанием протеина не может оказать такого благотворного действия на организм, как полноценные ингредиенты. Однако исключать их из рациона полностью не рекомендуется.

Итак, в каких продуктах мало белка:

  • мармелад - 0 грамм;
  • сахар - 0,3 грамма;
  • яблоки - 0,4 грамма;
  • малина - 0,8 грамм;
  • сыроежки необработанные - 1,7 грамма;
  • чернослив - 2,3 грамма.

Продолжать список можно еще очень долго. Здесь же мы выделили наиболее бедную по содержанию белка пищу.

Заключение

Ответив на вопрос "белки - это какие продукты", надеемся, что вы полностью понимаете, насколько важно организму получать сбалансированное питание. Поэтому необходимо помнить, что, как бы ни были полезны белки, в жирах и углеводах человек также нуждается.

Формирование новых знаний. Лекционный блок.

План изучения темы:

1.Роль белков в организме, природные источники белков.

2.Состав и строение белков.

3.Функции белков.

4.Физические и химические свойства белков.

5.Синтез белков.

6.Превращения белков в организме

Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д.

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.

Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов.

Белок – важный компонент пищи человека. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, продукты переработки зерна, хлеб, рыба, овощи. Потребность в белке зависит от возраста, пола, вида деятельности. В организме здорового человека должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие белкового баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи равно количеству выделяемого азота. В молодом, растущем организме идет накопление белковой массы, поэтому азотный баланс будет положительный, т.е. количество поступающего азота превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях наблюдается отрицательный азотный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма.

Необходимо помнить, что некоторые аминокислоты при тепловой обработке, длительном хранении продуктов могут образовывать неусвояемые организмом соединения, т.е. становиться “недоступными”. Это снижает ценность белка.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы – на 93–95%, то белки хлеба – на 62–86%, овощей – на 80%, картофеля и некоторых бобовых – на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной.

На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается.


Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 1–1,5 г на 1 кг массы тела, т.е. приблизительно 85–100 г. Доля животных белков должна составлять приблизительно 55% от общего его количества в рационе.

2. Строение белков .

Многие органические соединения, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами молекул. Как называются такие молекулы? (макромолекулы) Они состоят обычно из повторяющихся сходных по строению низкомолекулярных соединений, связанных между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с бусинками на нити. Как называются эти составные элементы? (Мономеры). Они образуют полимеры. Большинство полимеров построено из одинаковых мономеров. Такие мономеры называются регулярными. Например, если А – мономер, то –А-А-А-…….А- полимер. Полимеры, в которых мономеры различны по строению, называются нерегулярными. Например, -А-В-Р-П-А-……Г-Р-П-А-. Состав определяет их свойства.

Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100000 белков.

В состав большинства белков входят 300–500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот. Белки различаются и составом аминокислот и числом аминокислотных звеньев, и особенно порядком чередования их в полипептидных цепях. Расчет показывает, что для белка, построенного из 20 различных аминокислот, содержащего в цепи 100 аминокислотных остатков, число возможных вариантов может составить 10130. Многие белки велики и по длине, и по молекулярной массе.

Инсулин –5700

Рибонуклеаза –12700

Альбумин-36000

Гемоглобин-65000

Белки должны быть при такой массе длинными нитями. Но их макромолекулы имеют формулу компактных шаров (глобул) или вытянутых структур (фибрилл).

Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно, например: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.

Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. Немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. Русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру

Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков, осуществляется за счет пептидных (амидных) связей, все связи ковалентные, прочные.

Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль, осуществляется за счет множества водородных связей.

Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль Третичная структура – клубок из полипептидной спирали. (Демонстрация клубка из эластичного шнура).

Представить конфигурацию легко, труднее понять, какие силы ее поддерживают. (Водородные связи, дисульфидные мостики –S-S-, сложноэфирная связь между радикалами. Полярные группы COOH и OH взаимодействуют с водой, а неполярные радикалы отталкивают ее, они направлены внутрь глобул. Радикалы взаимодействуют между собой благодаря силам Ван-дер-Ваальса.) (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные мостики), сложноэфирные мостики..

Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс. Четвертичная структура – структура из нескольких полипептидных цепей


В основе жизнедеятельности клетки лежат биохимические процессы, протекающие на молекулярном уровне и служащие предметом изучения биохимии. Соответственно и явления наследственности и изменчивости тоже связаны с молекулами органических веществ, и в первую очередь с нуклеиновыми кислотами и белками.

Состав белков

Белки представляют собой большие молекулы, состоящие из сотен и тысяч элементарных звеньев - аминокислот. Такие вещества, состоящие из повторяющихся элементарных звеньев - мономеров, называются полимерами. Соответственно белки можно назвать полимерами, мономерами которых служат аминокислоты.

Всего в живой клетке известно 20 видов аминокислот. Название аминокислоты получили из-за содержания в своем составе аминной группы NHy, обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы СООН, имеющей кислотные свойства. Все аминокислоты имеют одинаковую группу NH2-СН-СООН и отличаются друг от друга химической группой, называемой радикалом - R. Соединение аминокислот в полимерную цепь происходит благодаря образованию пептидной связи (СО - NH) между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды. Если образовавшаяся полимерная цепь короткая, она называется олигопептидной, если длинная - полипептидной.

Строение белков

При рассмотрении строения белков выделяют первичную, вторичную, третичную структуры.

Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в цепи. Изменение в расположении даже одной аминокислоты ведет к образованию совершенно новой молекулы белка. Число белковых молекул, которое образуется при сочетании 20 разных аминокислот, достигает астрономической цифры.

Если бы большие молекулы (макромолекулы) белка располагались в клетке в вытянутом состоянии, они занимали бы в ней слишком много места, что затруднило бы жизнедеятельность клетки. В связи с этим молекулы белка скручиваются, изгибаются, свертываются в самые различные конфигурации. Так на основе первичной структуры возникает вторичная структура - белковая цепь укладывается в спираль, состоящую из равномерных витков. Соседние витки соединены между собой слабыми водородными связями, которые при многократном повторении придают устойчивость молекулам белков с этой структурой.

Спираль вторичной структуры укладывается в клубок, образуя третичную структуру. Форма клубка у каждого вида белков строго специфична и полностью зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи. Третичная структура удерживается благодаря множеству слабых электростатических связей: положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, гидрофобные (водоотталкивающие) группы.

Некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой (рис. 2).

В структурах белковых молекул наблюдается следующая закономерность: чем выше структурный уровень, тем слабее поддерживающие их химические связи. Связи, образующие четвертичную, третичную, вторичную структуру, крайне чувствительны к физико-химическим условиям среды, температуре, радиации и т. д. Под их воздействием структуры молекул белков разрушаются до первичной - исходной структуры. Такое нарушение природной структуры белковых молекул называется денатурацией. При удалении денатурирующего агента многие белки способны самопроизвольно восстанавливать исходную структуру. Если же природный белок подвергается действию вьюокой температуры или интенсивному действию других факторов, то он необратимо денатурируется. Именно фактом наличия необратимой денатурации белков клеток объясняется невозможность жизни в условиях очень высокой температуры.

Биологическая роль белков в клетке

Белки, называемые также протеинами (греч. протос - первый}, в клетках животных и растений выполняют многообразные и очень важные функции, к которым можно отнести следующие.

Каталитическая. Природные катализаторы - ферменты представляют собой полностью или почти полностью белки. Благодаря ферментам химические процессы в живых тканях ускоряются в сотни тысяч или в миллионы раз. Под их действием все процессы идут мгновенно в «мягких» условиях: при нормальной температуре тела, в нейтральной для живой ткани среде. Быстродействие, точность и избирательность ферментов несопоставимы ни с одним из искусственных катализаторов. Например, одна молекула фермента за одну минуту осуществляет реакцию распада 5 млн. молекул пероксида водорода (Н202). Ферментам характерна избирательность. Так, жиры расщепляются специальным ферментом, который не действует на белки и полисахариды (крахмал, гликоген). В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет биохимический конвейер.

Считают, что каталитическая функция белков зависит от их третичной структуры, при ее разрушении каталитическая активность фермента исчезает.

Защитная. Некоторые виды белков защищают клетку и в целом организм от попадания в них болезнетворных микроорганизмов и чужеродных тел. Такие белки носят название антител. Антитела связываются с чужеродными для организма белками бактерий и вирусов, что подавляет их размножение. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называется иммунитетом.

Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые возбудители (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворные вирусы и бактерии попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител.

Гормональная. Многие гормоны также представляют собой белки. Наряду с нервной системой гормоны управляют работой разных органов (и всего организма) через систему химических реакций.

Отражательная. Белки клетки осуществляют прием сигналов, идущих извне. При этом различные факторы среды (температурный, химический, механический и др.) вызывают изменения в структуре белков - обратимую денатурацию, которая, в свою очередь, способствует возникновению химических реакций, обеспечивающих ответ клетки на внешнее раздражение. Эта способность белков лежит в основе работы нервной системы, мозга.

Двигательная. Все виды движений клетки и организма: мерцание ресничек у простейших, сокращение мышц у высших животных и другие двигательные процессы - производятся особым видом белков.

Энергетическая. Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

Транспортная. Белок гемоглобин крови способен связывать кислород воздуха и транспортировать его по всему телу. Эта важнейшая функция свойственна и некоторым другим белкам.

Пластическая. Белки - основной строительный материал клеток (их мембран) и организмов (их кровеносных сосудов, нервов, пищеварительного тракта и др.). При этом белки обладают индивидуальной специфичностью, т. е. в организмах отдельных людей содержатся некоторые, характерные лишь для него, белки-

Таким образом, белки - эти важнейший компонент клетки, без которого невозможно проявление свойств жизни. Однако воспроизведение живого, явление наследственности, как мы увидим позже, связано с молекулярными структурами нуклеиновых кислот. Это открытие - результат новейших достижений биологии. Теперь известно, что живая клетка обязательно обладает двумя видами полимеров-белками и нуклеиновыми кислотами. В их взаимодействии заключены самые глубокие стороны явления жизни.



Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.сайт/

1. Болезни, обусловленные нарушением синтеза функционирования белков

Белки являются теми химическими соединениями, деятельность которых ведет к формированию нормальных признаков здорового организма. Прекращение синтеза того или иного белка или изменение его структуры ведет к формированию патологических признаков и развитию болезней. Назовем несколько заболеваний, обусловленных нарушением структуры или интенсивности синтеза белков.

Классическая гемофилия обусловлена отсутствием в плазме крови одного из белков, участвующих в свертывании крови; у больных людей наблюдается повышенная кровоточивость

Серповидноклеточная анемия обусловлена изменением первичной структуры гемоглобина: у больных людей эритроциты имеют серповидную форму, число эритроцитов уменьшено в результате ускоренного процесса их разрушения; гемоглобин связывает и переносит меньшее, чем в норме, количество кислорода.

Гигантизм обусловлен повышенным количеством гормона роста; больные имеют чрезмерно высокий рост.

Дальтонизм обусловлен отсутствием пигмента колбочек сетчатки, участвующем в формировании восприятия цвета; дальтоники не различают некоторые цвета.

Диабет связан с так называемой недостаточностью гормона инсулина, которая может быть обусловлена разными причинами: уменьшением количества или изменением строения выделяемого инсулина, уменьшением количества или изменением структуры рецептора инсулина. У больных людей наблюдается повышенное количество глюкозы в крови и развиваются сопутствующие этому патологические признаки.

Злокачественная холестеринемия обусловлена отсутствием в цитоплазматической мембране клеток нормального рецепторного белка, узнающего транспортный белок, переносящий молекулы холестерина; в организме больных нужный клеткам холестерин не проникает в клетки, а в больших количествах скапливается в крови, откладывается в стенке кровеносных сосудов, что ведет к их сужению и быстрому развитию гипертонии в раннем возрасте.

Прогрессирующая ксеродерма обусловлена нарушением работы ферментов, которые в норме осуществляют восстановление в клетках кожи участков ДНК, повреждающихся УФ-лучами; больные не могут находиться на свету, так как в этих условиях у них возникают многочисленные кожные язвы и воспаление.

8. Муковисцидоз обусловлен изменением первичной структуры белка, формирующего в наружной плазматической мембране канал для ионов СГ; у больных в воздухоносных путях скапливается большое количество слизи, что ведет к развитию заболеваний органов дыхания.

2. Протеомика

Ушедший XX век характеризовался возникновением и бурным развитием научных дисциплин, которые расчленяли биологическое явление на составляющие его компоненты и стремились объяснить явления жизни через описание свойств молекул, в первую очередь биополимеров, входящих в состав живых организмов. Этими науками были биохимия, биофизика, молекулярная биология, молекулярная генетика, вирусология, клеточная биология, биоорганическая химия. В настоящее время развиваются научные направления, которые пытаются, исходя из свойств составляющих, дать целостную картину всего биологического явления. Для этой новой, интегративной стратегии познания жизни требуется громадный объем дополнительной информации. Науки нового века - геномика, протеомика и биоинформатика уже начали поставлять для нее исходный материал.

Геномикабиологическая дисциплина, изучающая структуру и механизм функционирования генома в живых системах. Геном - совокупность всех генов и межгенных участков любого организма. Структурная геномика изучает строение генов и межгенных участков, играющих большое значение в регуляции активности генов. Функциональная геномика изучает функции генов, функции их белковых продуктов. Предметом изучения сравнительной геномики являются геномы разных организмов, сравнение которых позволит понять механизмы эволюции организмов, неизвестные функции генов. Геномика возникла в начале 90-х годов XX века вместе с проектом "Геном человека". Задача этого проекта состояла в том, чтобы определить последовательность всех нуклеотидов в геноме человека с точностью до 0,01%. К концу 1999 года полностью раскрыто строение генома многих десятков видов бактерий, дрожжей, круглого червя, дрозофилы, растения арабидопсиса. В 2003 году расшифрован геном человека. Геном человека содержит около 30 тысяч белок-кодирующих генов. Только для 42% из них известна их молекулярная функция. Оказалось, что с дефектами генов и хромосом связано лишь 2% всех наследственных заболеваний; 98% заболеваний связаны с нарушением регуляции нормального гена. Гены проявляют свою активность в синтезируемых белках, выполняющих в клетке и организме различные функции.

В каждой конкретной клетке в определенный момент времени функционирует определенный набор белков - протеом. Протеомика - наука, изучающая совокупность белков в клетках при разных физиологических состояниях и в разные периоды развития, а так же функции этих белков. Между геномикой и протеомикой есть существенная разница - геном стабилен для данного вида, тогда как протеом индивидуален не только для разных клеток одного организма, но и для одной клетки в зависимости от ее состояния (деление, покой, дифференцировка т.д.). Множество протеомов, свойственное многоклеточным организмам, создает огромную трудность их изучения. Пока даже неизвестно точное число белков в человеческом организме. По некоторым оценкам их сотни тысяч; лишь несколько тысяч белков уже выделены, еще меньшая их часть подробно изучена. Идентификация и описание белков - это чрезвычайно сложный технически процесс, требующий комбинации биологических и компьютерных методов анализа. Однако разрабатываемые в последние годы методы выявления продуктов активности генов - молекул и РНК и белков - позволяют надеяться на быстрый прогресс в этой области. Уже сейчас созданы методы, позволяющие одновременно выявлять сотни клеточных белков одновременно и сравнивать белковые наборы в разных клетках и тканях в норме и при разных патологиях. Одним из таких методов является использование биологических чипов, позволяющих обнаруживать в изучаемом объекте сразу тысячи разных веществ: нуклеиновых кислот и белков. Открываются большие возможности для практической медицины: имея протеомную карту, подробный атлас всего комплекса белков, врачи наконец получат долгожданную возможность лечить само заболевание, а не симптомы.

Геномика и протеомика оперирует с такими огромными массивами информации, что возникла острая потребность в биоинформатике - науке, которая собирает, сортирует, описывает, анализирует и перерабатывает новую информацию о генах и белках. Используя математические методы и вычислительную технику, ученые строят генные сети, моделируют биохимические и иные клеточные процессы. Через 10-15 лет геномика и протеомика достигнут такого уровня, что станет возможным изучать метаболом - комплексную схему взаимодействий всех белков в живой клетке. Эксперименты на клетках и организме будут заменены на опыты с компьютерными моделями. Появится возможность создания и применения индивидуальных лекарственных средств, разработки индивидуальных профилактических мероприятий. Особенно сильное влияние новые знания окажут на биологию развития. Станет возможным получать целостное и вместе с тем достаточно детализированное представление об индивидуальных клетках, начиная от яйцеклетки и сперматозоида и вплоть до дифференцированных клеток. Это позволит впервые на количественной основе следить за взаимодействием индивидуальных клеток на разных стадиях эмбриогенеза, что всегда было заветной мечтой ученых, изучающих биологию развития. Открываются новые горизонты в решении таких проблем как канцерогенез и старение. Достижения геномики, протеомики и биоинформатики окажут решающее влияние на теорию эволюции и систематику организмов.

3 . Белковая инженерия

синтез белок ген пространственный

Физические и химические свойства природных белков часто не удовлетворяют условиям, в которых эти белки будут использоваться человеком. Требуется изменение его первичной структуры, которое обеспечит формирование белка с иной, чем прежде, пространственной структурой и новыми физико-химическими свойствами, позволяющими и в иных условиях выполнять присущие природному белку функции. Конструированием белков занимается белковая инженерия. Для получения измененного белка используют методы комбинаторной химии и осуществляют направленный мутагенез - внесение специфических изменений в кодирующие последовательности ДНК, приводящие к определенным изменениям в аминокислотных последовательностях. Для эффективного конструирования белка с заданными свойствами необходимо знать закономерности формирования пространственной структуры белка, от которой зависят его физико-химические свойства и функции, то есть необходимо знать как первичная структура белка, каждый его аминокислотный остаток влияет на свойства и функции белка. К сожалению, для большинства белков неизвестна третичная структура, не всегда бывает известно, какую именно аминокислоту или последовательность аминокислот нужно изменить, чтобы получить белок с нужными свойствами. Уже сейчас ученые с помощью компьютерного анализа могут предсказывать свойства многих белков, исходя из последовательности их аминокислотных остатков. Подобный анализ значительно упростит процедуру создания нужных белков. Пока же для того, чтобы получить измененный белок с нужными свойствами, идут в основном иным путем: получают несколько мутантных генов и находят тот белковый продукт одного из них, который обладает нужными свойствами.

Для направленного мутагенеза используют разные экспериментальные подходы. Получив измененный ген, его встраивают в генетическую конструкцию и вводят ее в прокариотические или эукариотические клетки, осуществляющие синтез белка, кодируемого этой генетической конструкцией.

Потенциальные возможности белковой инженериизаключаются в следующем.

Изменив прочность связывания преобразуемого вещества - субстрата - с ферментом, можно повысить общую каталитическую эффективность ферментативной реакции.

Повысив стабильность белка в широком диапазоне температур и кислотности среды, можно использовать его в условиях, при которых исходный белок денатурирует и теряет свою активность.

Создав белки, способные функционировать в безводных растворителях, можно осуществлять каталитические реакции в нефизиологических условиях.

4.Изменив каталитический центр фермента, можно повысить его специфичность и уменьшить число нежелательных побочных реакций

5.Повысив устойчивость белка к расщепляющим его ферментам, можно упростить процедуру его очистки.

б.Изменив белок таким образом, чтобы он мог функционировать без обычного для него не аминокислотного компонента (витамина, атома металла и т.п.), можно использовать его в некоторых непрерывных технологических процессах.

7.Изменив структуру регуляторных участков фермента, можно уменьшить степень его торможения продуктом ферментативной реакции по типу отрицательной обратной связи и тем самым увеличить выход продукта.

8.Можно создать гибридный белок, обладающий функциями двух и более белков. 9.Можно создать гибридный белок, один из участков которого облегчает выход гибридного белка из культивируемой клетки или извлечение его из смеси.

Познакомимся с некоторыми достижениями генной инженерии белков.

1.Заменив несколько аминокислотных остатков лизоцима бактериофага Т4 на цистеин получен фермент с большим числом дисульфидных связей, благодаря чему этот фермент сохранил свою активность при более высокой температуре.

2.Замена остатка цистеина на остаток серина в молекуле р-интерферона человека, синтезируемого кишечной палочкой, предотвращала образование межмолекулярных комплексов, при котором примерно в 10 раз уменьшалась противовирусная активность этого лекарственного средства.

3.Замена остатка треонина на остаток пролина в молекуле фермента тирозил-тРНК-синтетазы повысило каталитическую активность этого фермента в десятки раз: он стал быстрее присоединять тирозин к тРНК, переносящей эту аминокислоту в рибосому в ходе трансляции.

4.Субтилизины - богатые серином ферменты, расщепляющие белки. Они секретируются многими бактериями и широко используются человеком для биодеградации. Они прочно связывают атомы кальция, повышающие их стабильность. Однако в промышленных процессах присутствуют химические соединения, которые связывают кальций, после чего субтилизины теряют свою активность. Изменив ген, ученые удалили из фермента аминокислоты, участвующие в связывании кальция, и заменили одну аминокислоту на другую с целью повышения стабильности субтилизина. Измененный фермент оказался стабильным и функционально активным в условиях, близких к промышленным.

5.Была показана возможность создания фермента, функционирующего по типу рестриктаз, расщепляющих ДНК в строго определенных местах. Ученые создали гибридный белок, один фрагмент которого узнавал определенную последовательность нуклеотидных остатков в молекуле ДНК, а другой расщеплял ДНК в этом участке.

6.Активатор тканевого плазминогена - фермент, который используют в клинике для растворения сгустков крови. К сожалению, он быстро выводится из системы кровообращения и его приходится вводить повторно или в больших дозах, что приводит к побочным эффектам. Внеся три направленные мутации в ген этого фермента, получили долгоживущий фермент, обладающий повышенным сродством к разрушаемому фибрину и с такой же фибринолитической активностью, как у исходного фермента.

7.Произведя замену одной аминокислоты в молекуле инсулина, ученые добились того, что при подкожном введении этого гормона больным, страдающим диабетом, изменение концентрации этого гормона в крови было близко к физиологическому, возникающему после приема пищи.

8.Существует три класса интерферонов, обладающих противовирусной и противораковой активностью, но проявляющих разную специфичность. Заманчиво было создать гибридный интерферон, обладающий свойствами интерферонов трех типов. Были созданы гибридные гены, включающие в себя фрагменты природных генов интерферонов нескольких типов. Часть этих генов, будучи встроенными в бактериальные клетки, обеспечивали синтез гибридных интерферонов с большей, чем у родительских молекул, противораковой активностью.

9.Природный гормон роста человека связывается не только с рецептором этого гормона, но и с рецептором другого гормона - пролактина. Для того, чтобы избежать нежелательных побочных эффектов в процессе лечения, ученые решили устранить возможность присоединения гормона роста к пролактиновому рецептору. Они добились этого, заменив некоторые аминокислоты в первичной структуре гормона роста с помощью генетической инженерии.

10. Разрабатывая средства против ВИЧ-инфекции, ученые получили гибридный белок, один фрагмент которого обеспечивал специфическое связывание этого белка только с пораженными вирусом лимфоцитами, другой фрагмент осуществлял проникновение гибридного белка внутрь пораженной клетки, а еще один фрагмент нарушал синтез белка в пораженной клетке, что приводило к ее гибели.

Таким образом, мы убедились в том, что, изменяя специфические участки белковой молекулы, можно придавать новые свойства уже существующим белкам и создавать уникальные ферменты.

Белки являются основной мишенью для лекарственных средств. Сейчас известно около 500 мишеней для действия лекарств. В ближайшие годы их число возрастет до 10 000, что позволит создать новые, более эффективные и безопасные лекарства. В последнее время разрабатываются принципиально новые подходы поиска лекарственных средств: в качестве мишеней рассматриваются не одиночные белки, а их комплексы, белок -белковые взаимодействия и фолдинг белков.

Размещено на сайт

Подобные документы

    Типы взаимодействия неаллельных генов. Теория Ф. Жакоба и Ж. Моно о регуляции синтеза и-РНК и белков. Дигибридное скрещивание при неполном доминировании. Неаллельные взаимодействия генов. Механизм регуляции генетического кода, механизм индукции-репрессии.

    реферат , добавлен 29.01.2011

    Дифференциальная экспрессия генов и ее значение в жизнедеятельности организмов. Особенности регуляции активности генов у эукариот и их характеристики. Индуцибельные и репрессибельные опероны. Уровни и механизмы регуляции экспрессии генов у прокариот.

    лекция , добавлен 31.10.2016

    Механизмы функционирования живых систем. Разработка новых биотехнологических ферментов. Решение парадокса Левинталя. Сложности моделирования белков. Методы моделирования пространственной структуры белка. Ограничения сопоставительного моделирования.

    реферат , добавлен 28.03.2012

    Положения биологической гипотезы Жакоба-Мано. Роль генов-регуляторов в синтезе белков. Особенности протекания первого этапа этого процесса – транскрипции. Трансляция как следующая ступень их биосинтеза. Основы ферментативной регуляции этих процессов.

    презентация , добавлен 01.11.2015

    Физические, биологические и химические свойства белков. Синтез и анализ белков. Определение первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков. Денатурация, выделение и очистка белков. Использование белков в промышленности и медицине.

    реферат , добавлен 10.06.2015

    Понятие, стратегия, история развития и достижения белковой инженерии. Потенциальные возможности её использования. Механизм осуществления сайт-специфического мутагенеза. Получение модифицированных вариантов природных белков. Библиотеки пептидов и эпитопов.

    курсовая работа , добавлен 19.12.2015

    Физические методы исследования строения белков. Зависимость биологической активности белков от их первичной структуры. Уравнение реакции переаминирования гистидина и глиоксиловой кислоты. Биологически активные производные гормона адреналина, их биосинтез.

    контрольная работа , добавлен 10.07.2011

    Изучение кодирования аминокислотной последовательности белков и описание процесса синтеза белка в рибосомах. Генетический код и синтез рибонуклеиновой кислоты. Построение цепи матричной РНК и синтез протеина. Трансляция, сворачивание и транспорт белков.

    реферат , добавлен 11.07.2015

    Роль белков в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Виды белков в живых клетках: ферменты, транспортные, пищевые, запасные, сократительные, двигательные, структурные, защитные и регуляторные. Доменная структура белков.

    презентация , добавлен 18.10.2014

    Понятие белков как высокомолекулярных природных соединений (биополимеров), состоящих из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Функции и значение белков в организме человека, их превращение и структура: первичная, вторичная, третичная.